Studio delle modificazioni strutturali e conformazionali del collagene di ossa fossili con tecniche di spettroscopia ottica

L’osso è un tessuto composito formato da una frazione proteica, costituita in gran parte da collagene (tipo I) e una componente minerale. Esso è caratterizzato da un complesso metabolismo e, dopo la morte dell’individuo, è soggetto a trasformazioni fisico-chimiche ancora non del tutto chiarite. Al fine di indagare queste modificazioni sono stati studiati tre campioni di ossa fossili: 1) metacarpo di ovis aries (V millennio a.C.), 2) femore di sus domesticus (3000-2800 a.C.) provenienti dall’Anatolia Orientale e 3) frammento di fauna (VI-VII sec. d.C.), proveniente dal Friuli. Essi sono stati messi a confronto con un osso moderno da tibia di bue utilizzando la spettroscopia FTIR. Il collagene dei reperti, estratto utilizzando un protocollo a freddo, tale da evitarne la denaturazione termica, è stato analizzato in comparazione con collagene da coda di ratto per mezzo della spettroscopia FTIR, Dicroismo Circolare e spettroscopia di Fluorescenza. I risultati ottenuti hanno messo in evidenza la buona conservazione della struttura dei reperti analizzati, per quanto riguarda la frazione minerale. Il collagene presenta alterazioni conformazionali che suggeriscono frammentazione, stiramento della struttura, ma non deterioramento, anche nei reperti più antichi e le alterazioni conformazionali subite possono essere messe in relazione con la datazione del reperto. Bone is a composite tissue formed by a protein fraction, mainly consisting of collagen (type I), and by a mineral component. It is characterized by a complex metabolism and the postmortem changes are not yet completely clarified. With the aim to investigate such modifications, three archaeological bones were studied: 1) metacarpus from Ovis aries (V millennium B. C.), 2) femur from Sus domesticus (3000-2800 B. C.), both collected from a site in East Anatolia, and c) animal bone fragment (VI-VII century AD), taken in Friuli, Italy. They were studied in comparison with a modern bone sample from beef tibia, by using Fourier Transform InfraRed (FTIR) spectroscopy. Collagen, extracted from the ancient remains by following a biochemical cold procedure to avoid polypeptide thermal denaturation, was analyzed in comparison with rat tail collagen, by FTIR, Circular Dichroism and Fluorescence spectroscopies. The results indicated a quite good preservation state of the sample mineral fraction. Measurements on collagen displayed protein conformational changes due to fragmentation and fiber stretching, but not deterioration, and the amount in the secondary structure modifications might be related with the remain aging.