Il collagene di tipo I è una proteina che rivela sopravvivenza e stabilità estremamente elevate in ossa e denti di vertebrati, dopo la morte e la sepoltura [1], principalmente dipendenti dal processo di disidratazione che produce stiramento e compattazione delle fibrille, impedendo il loro collasso. Lo studio del grado di preservazione del collagene in antichi reperti ossei riveste una notevole importanza archeologica ed antropologica in quanto, essendo il collagene una proteina che evolve molto lentamente, le modificazioni strutturali e conformazionali possono dare interessanti informazioni sulla diagenesi dei reperti e sulla tafonomia degli organismi ai quali appartengono [2]. Nel presente lavoro vengono confrontati campioni di collagene fossile e moderno, questi ultimi estratti e purificati da 1) una costola di maiale e 2) dalla pelle di maiale, secondo una procedura basata sul metodo di Bornstein [3] e 3) da coda di ratto, acquistato da SIGMA. I reperti fossili (rapporto C/N nell’intervallo 2.9-3.6) sono stati estratti, seguendo la stessa procedura applicata ai campioni moderni [3], da 1) metacarpo di ovis aries (V millennio a.C.) e 2) femore di sus domesticus (3000-2800 a.C.) provenienti dall’Anatolia Orientale; 3) frammento di fauna (VI-VII sec. d.C), proveniente dal Friuli. Lo studio delle proprietà strutturali e conformazionali del collagene estratto è stato eseguito per mezzo di 1) Spettroscopia FTIR che ha permesso di valutare lo stato di idratazione ((OH) ~3600-3200 cm-1), la composizione conformazionale tramite la deconvoluzione in gaussiane della banda Amide I (=1650 cm-1) e l’entità della glicazione non enzimatica nella regione di assorbimento dei carboidrati (~950-1150 cm-1); 2) Spettroscopia in Dicroismo Circolare che ha consentito di valutare e comparare la composizione in strutture secondarie dei collageni antichi e moderni e la loro termostabilità; 3) Spettroscopia di fluorescenza alle lunghezze d’onda di eccitazione/emissione 370/450 nm, regione in cui i campioni antichi hanno rivelato un aumento di fluorescenza associata all’invecchiamento della proteina [4]. Bibliografia [1] M. Van der Rest, R. Garrone, Collagen family of proteins. FASEB J. 5 (1991) 2814-23 [2] N. Tuross, Alteration in fossil collagen. Archaeometry 44,3 (2002) 427-434 [3] M. B. Bornstein, Reconstituted Rat-tail Collagen used as substrate for tissue cultures on coverslips in Maximow slides and roller tubes. Laboratory Investigation 7, 2 (1958) 134-140 [4] J. M. Menter, Temperature dependence of collagen fluorescence. Photochem. Photobiol. Sci. 5 (2006), 403-410.
Studio delle modificazioni strutturali e conformazionali nel collagene fossile con tecniche di spettroscopia ottica / Bridelli, Maria Grazia; Bedotti, Roberta; M., Bertolotti; R., Tomasini; Stani, Chiaramaria; Galli, Elisa; Iacumin, Paola. - In: ANNALI DELL'UNIVERSITÀ DI FERRARA. SEZIONE: MUSEOLOGIA SCIENTIFICA E NATURALISTICA. - ISSN 1824-2707. - STAMPA. - 9:1(2013), pp. 38-38. (Intervento presentato al convegno XX Congresso AAI. La variabilità umana tra passato e presente tenutosi a Ferrara nel 11-13 settembre 2013).
Studio delle modificazioni strutturali e conformazionali nel collagene fossile con tecniche di spettroscopia ottica
BRIDELLI, Maria Grazia;BEDOTTI, Roberta;STANI, CHIARAMARIA;GALLI, ELISA;IACUMIN, Paola
2013-01-01
Abstract
Il collagene di tipo I è una proteina che rivela sopravvivenza e stabilità estremamente elevate in ossa e denti di vertebrati, dopo la morte e la sepoltura [1], principalmente dipendenti dal processo di disidratazione che produce stiramento e compattazione delle fibrille, impedendo il loro collasso. Lo studio del grado di preservazione del collagene in antichi reperti ossei riveste una notevole importanza archeologica ed antropologica in quanto, essendo il collagene una proteina che evolve molto lentamente, le modificazioni strutturali e conformazionali possono dare interessanti informazioni sulla diagenesi dei reperti e sulla tafonomia degli organismi ai quali appartengono [2]. Nel presente lavoro vengono confrontati campioni di collagene fossile e moderno, questi ultimi estratti e purificati da 1) una costola di maiale e 2) dalla pelle di maiale, secondo una procedura basata sul metodo di Bornstein [3] e 3) da coda di ratto, acquistato da SIGMA. I reperti fossili (rapporto C/N nell’intervallo 2.9-3.6) sono stati estratti, seguendo la stessa procedura applicata ai campioni moderni [3], da 1) metacarpo di ovis aries (V millennio a.C.) e 2) femore di sus domesticus (3000-2800 a.C.) provenienti dall’Anatolia Orientale; 3) frammento di fauna (VI-VII sec. d.C), proveniente dal Friuli. Lo studio delle proprietà strutturali e conformazionali del collagene estratto è stato eseguito per mezzo di 1) Spettroscopia FTIR che ha permesso di valutare lo stato di idratazione ((OH) ~3600-3200 cm-1), la composizione conformazionale tramite la deconvoluzione in gaussiane della banda Amide I (=1650 cm-1) e l’entità della glicazione non enzimatica nella regione di assorbimento dei carboidrati (~950-1150 cm-1); 2) Spettroscopia in Dicroismo Circolare che ha consentito di valutare e comparare la composizione in strutture secondarie dei collageni antichi e moderni e la loro termostabilità; 3) Spettroscopia di fluorescenza alle lunghezze d’onda di eccitazione/emissione 370/450 nm, regione in cui i campioni antichi hanno rivelato un aumento di fluorescenza associata all’invecchiamento della proteina [4]. Bibliografia [1] M. Van der Rest, R. Garrone, Collagen family of proteins. FASEB J. 5 (1991) 2814-23 [2] N. Tuross, Alteration in fossil collagen. Archaeometry 44,3 (2002) 427-434 [3] M. B. Bornstein, Reconstituted Rat-tail Collagen used as substrate for tissue cultures on coverslips in Maximow slides and roller tubes. Laboratory Investigation 7, 2 (1958) 134-140 [4] J. M. Menter, Temperature dependence of collagen fluorescence. Photochem. Photobiol. Sci. 5 (2006), 403-410.I documenti in IRIS sono protetti da copyright e tutti i diritti sono riservati, salvo diversa indicazione.
